メラノタン- II は独特の構造組成を持っています。 N-末端ピログルタミン酸（pGlu）は、グルタミン酸の-アミノ基と-カルボキシル基の環化によって形成されます。この構造はペプチドの安定性を高め、アミノペプチダーゼによる分解から保護します。ヒスチジンには、生理的 pH で酸{6}}塩基特性を示すイミダゾール環が含まれており、他の分子との水素結合や静電相互作用に参加することができます。トリプトファンは、嵩高いインドール環側鎖を特徴とします。この環は強い疎水性を与えるだけでなく、π-πスタッキングを介して他の芳香族アミノ酸や小分子との相互作用も促進します。セリン側鎖には、水素結合やさまざまな酵素反応に関与できるヒドロキシル基 (-CH₂OH) が含まれています。チロシン残基は側鎖にフェノール性ヒドロキシル基 (-CH₂C₆H₄OH) を持っています。このグループはリン酸化を受ける可能性があり、タンパク質-の相互作用において重要な役割を果たします。
ダラニンの組み込みにより、ペプチドの空間構造が変化します。{0} D- アミノ酸は天然に存在する L- アミノ酸の鏡像異性体であるため、その独特の空間配置はペプチド全体のフォールディングと受容体結合に影響を与えます。ロイシンは長い疎水性側鎖 (-CH₂CH(CH₃)CH₂CH₃) を持ち、ペプチドの疎水性を高めます。リシンε-アミノ基のアセチル化はペプチドの安定性をさらに高めると同時に、その電荷分布にも影響を与えます。プロリンの存在は、ペプチド鎖内に特定の剛直な構造を誘導します。イミノ基は側鎖とともに環状構造を形成するため、鎖の回転の自由が制限され、ペプチドの二次構造に大きな影響を与えます。バリンはイソブチル側鎖 (-CH(CH₃)₂) を特徴とし、これも本質的に疎水性です。これらのアミノ酸残基はペプチド結合 (-CO-NH-) を介して連続的に結合しています。これらの結合内のカルボニル (C=O) 基とイミノ (N-H) 基は水素結合を形成し、- シートや - ヘリックスなどのポリペプチドの二次構造を安定化します。全体的な構造内で、さまざまな官能基間の相互作用がメラノタン- II の化学的性質と生物学的機能を決定します。